Saturs
- Funkcija
- Struktūra
- Katalāzes nozīme
- Faktori, kas ietekmē katalāzes efektivitāti
- Citi katalāzes izmantošanas veidi
Katalāze ir enzīms, kas atrodams dzīvnieku, augu un aerobo baktēriju šūnās. Enzīms ir liela molekula, kas ir sintezēta šūnās un ražota, lai darbotos kā katalizators reakcijā. Katrs fermenta veids veic specifisku funkciju, un katalāzes funkcija ir potenciāli kaitīga blakusprodukta pārvēršana par elementiem, kas ir noderīgi šūnai.
Funkcija
Katalāze, tāpat kā lielākā daļa fermentu, ir proteīns. Tas ir atrodams peroksisomās, kas ir membrānas šūnu organellas. Katalāzei ir svarīga bioloģiskā funkcija: tā katalizē ūdeņraža peroksīda, organismam toksiskas vielas, sadalīšanos ūdenī un molekulārajā skābeklī, kas ir gan nekaitīgi, gan noderīgi.
Struktūra
Katalāzes hanteles struktūra satur četras polipeptīdu ķēdes, no kurām katra satur vairāk nekā 500 aminoskābes. Katalāzei ir arī četras heme grupas, kas ir izgatavotas no protoporfirīna gredzeniem, kas satur vienu dzelzs atomu. Šie gredzeni atrodas četrās ķēdēs.
Katalāzes dumbell struktūra satur četras polipeptīdu ķēdes, katra no tām satur vairāk nekā 500 aminoskābes
Katalāzes nozīme
Ūdeņraža peroksīds ir daudzu organismu bioloģisko funkciju blakusprodukts. Visi aerobie organismi elpojot izmanto skābekli. Skābekļa daudzuma samazināšana ūdenī bieži ir nepilnīga, un papildus metons no metāla jonu var tikt pārnests, izraisot peroksīdu veidošanos. Tomēr lielākā daļa ūdeņraža peroksīda tiek radīta ATP ražošanā mitohondrijās. Lai gan ūdeņraža peroksīds ir toksisks dzīvām šūnām, reakcija, lai to atdalītu ūdenī un skābeklī, notiek ātri un efektīvi. Katalāzi sauc par vienu no efektīvākajiem fermentiem, kuru apgrozījums ir aptuveni 200 000 notikumi sekundē / apakšvienībā. Bez katalāzes, lai palielinātu reakciju ātrumu, ūdeņraža peroksīds paliktu, bojājot šūnas.
Faktori, kas ietekmē katalāzes efektivitāti
Katalāzi un tās aktivitātes ātrumu maina vairāki faktori, ieskaitot temperatūru, pH, sāls koncentrāciju, substrāta daudzumu un inhibitoru vai aktivatoru klātbūtni. Temperatūra ir svarīgs faktors visās bioķīmiskās reakcijās, jo augsta temperatūra var izraisīt fermentu denaturāciju. Kad enzīms ir denaturēts, tas maina tā konformāciju, izraisot substrāta mazāk saistošu saistīšanos, tādējādi samazinot reakcijas ātrumu. No otras puses, līdz tiek sasniegta maksimālā temperatūra (kas atšķiras katram katalāzes tipam), reakcijas ātrums palielināsies līdz ar temperatūru. PH, skābuma mērījums vai ūdeņraža jonu koncentrācija šķīdumā tiek mērīts skalā no 0 līdz 14. Tā kā šķīdums kļūst skābāks (zem 7), fermentam no šķīduma var iegūt ūdeņraža jonu. un, tā kā šķīdums kļūst bāziskāks (virs 7), tas var zaudēt ūdeņraža jonu. Jebkura no šīm galējībām var samazināt reakcijas ātrumu, jo mainās katalāzes ķīmisko obligāciju maiņa. Pastāv divu veidu inhibitori: nekonkurētspējīgi inhibitori, kas saistās ar vietu, kas nav aktīvā vieta, un konkurētspējīgiem inhibitoriem, kas saistās ar katalāzes aktīvo vietu. Vara sulfāts ir zināms nekonkurējošs katalāzes inhibitors, un cianīds ir pazīstams kā konkurētspējīgs inhibitors. Kopumā, palielinoties ūdeņraža peroksīda daudzumam, palielināsies arī reakcijas ātrums. Tomēr fermentatīvās reakcijas seko Michaelis-Menten vienādojumam, kas norāda, ka katra reakcija sasniegs piesātinājuma punktu, kas nozīmē, ka pie maksimālā reakcijas ātruma vairāk substrāta pievienošana vairs neietekmēs.
Citi katalāzes izmantošanas veidi
Tā kā katalāze ir gandrīz visos dzīvajos organismos, tas ir viens no visvairāk pētītajiem fermentiem. Tas lika zinātniekiem atrast citas efektīvas fermenta funkcijas. Katalāzi izmanto, lai apstrādātu plastmasas iekšpusi, lai iepakotu pārtiku. Tas novērš oksidēšanos un tādējādi palīdz saglabāt pārtiku. Katalāzi izmanto arī aukstā sterilizācijas procesā, kas ir piena un siera konservēšanas process, apstrādājot ar ūdeņraža peroksīdu. Šo fermentu lieto, lai novērstu atlikušās ūdeņraža peroksīda pēdas.